Процентное содержание оксигемоглобина
Количество оксигемоглобина в крови (выраженное в процентах) определяется двумя факторами: степенью сродства гемоглобина к кислороду и величиной Р02. Зависимость между Р02 и процентом насыщения гемоглобина кислородом выражается кривой диссоциации (КДО), имеющей S-образную форму. Крутой участок кривой располагается между точками 30 и 60 мм рт. ст. по шкале Р02. В этом диапазоне изменения напряжения кислорода на 30 мм рт. ст. приводят к сдвигу насыщения гемоглобина на 60 — 65 %. Изменения в интервале от 60 до 700 мм рт. ст. вызывают повышение или понижение содержания оксигемоглобина на 9-12%.
Насыщение гемоглобина кислородом измеряют при помощи оксигемометров и оксигемографов. Последние снабжены ушными датчиками, точность которых сильно зависит от кровотока в мочке уха. Принцип работы этих приборов основан на том, что оксигемоглобин практически не поглощает свет длиной волны около 600 мкм (т. е. красный). Чем больше в крови оксигемоглобина, тем выше показания прибора. В современных оксигемометрах используют свет двух длин волн — красный (600 мкм) и зеленый (500 мкм). Поток зеленого света одинаково поглощается и окисленным, и восстановленным гемоглобином, и его поглощение зависит только от концентрации гемоглобина и толщины слоя крови в кювете. Это помогает избежать ошибок, связанных с изменениями концентрации гемоглобина. Так действуют геморефлектор МО-1 («Kippund Zonen», Голландия) и оксиметр OSM-1 («Radiometr», Дания); последний рассчитан на работу микрометодом (проба составляет около 100 мкл). В отечественных кюветных оксигемометрах использован отраженный луч красного цвета (600 мкм). Его интенсивность зависит только от содержания в пробе оксигемоглобина, поскольку изменения концентрации гемоглобина в пределах от 6 до 15 г % (60—150 г/л) не влияют на интенсивность потока отраженного света.
В ряде случаев для измерения процента насыщения гемоглобина кислородом применяют номограмму Северингхауза, отражающую кривую диссоциации оксигемоглобина. Номограмма предусматривает коррекцию показателей по рН и температуре исследуемой крови. Этим же целям служит и калькулятор Северингхауза.
Особенности диссоциации оксигемоглобина при высоких и низких значениях Р02 имеют очень большое значение в системе транспорта кислорода: пологий участок КДО обеспечивает относительно нормальное насыщение гемоглобина артериальной крови (около 90 — 94%) даже при уменьшении Ра02 до 70 — 75 мм рт. ст. На крутом участке кривой гемоглобин быстро отдает тканям много кислорода при умеренном снижении Р02.
Способность гемоглобина связывать кислород численно отражает Р50 — парциальное давление кислорода, при котором кровь содержит 50 % оксигемоглобина (условия стандартные рН 7,4; Т = 37 °С). Нормальная величина Р50 — около 26 мм рт. ст. Смещение КДО влево означает увеличение способности гемоглобина связывать кислород (Р50 снижается), и, наоборот, сдвиг кривой вправо говорит об уменьшении сродства гемоглобина к кислороду (Р50 повышается).
Форма и положение КДО по отношению к оси Р02 (а следовательно, и величина Р50) зависят от нескольких факторов, влияющих на степень сродства гемоглобина к кислороду — температуры, концентрации водородных ионов (рН крови) и 2,3-дифосфоглицерата, ионного состава среды, возраста эритроцитов и уровня некоторых гормонов, например, кортизона, альдостерона.
|
Между рН, температурой и степенью сродства гемоглобина к кислороду существует вполне определенная зависимость, носящая логарифмический характер: увеличение температуры на 10 °С повышает Р50 на 1,7 мм рт. ст.
Парциальное давление углекислого газа влияет на КДО прямо (вследствие, взаимодействия С02 и карбаминовых групп глобина) и опосредовано (путем изменения концентрации водородных ионов в крови). Любое вещество, обладающее таким свойством, смещает кривую диссоциации оксигемоглобина вправо, и Р50 возрастает (эффект Бора). Сродство гемоглобина к кислороду снижается при повышении ионной силы раствора, концентрации гемоглобина, кортизона, альдостерона. Убедительных данных о специфическом воздействии общих анестетиков на положение кривой диссоциации оксигемоглобина нет.
Содержание 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ) в эритроцитах — очень важный фактор, регулирующий степень сродства гемоглобина к кислороду. 2,3-ДФГ представляет собой один из продуктов гликолиза. Его синтез и распад осуществляются благодаря наличию дифосфоглицератного цикла. Около 20 % 1,3-дифосфоглицерата, образующегося в процессе гликолиза, превращается в этом цикле в 2,3-ДФГ. В физиологических условиях концентрацию 2,3-ДФГ контролируют:
—содержание 2,3-ДФГ как таковое — увеличение его снижает активность 2,3-ДФГ-мутазы, фермента, катализирующего синтез 2,3-ДФГ;
—концентрация водородных ионов — в условиях алкалоза, например, интенсивность гликолиза возрастает, а активность фермента, катализирующего распад 2,3-ДФГ (2,3-ДФГ-фосфатазы), падает;
—концентрация неорганических фосфатов — гипофосфатемия ведет к снижению содержания 2,3-ДФГ в эритроцитах.
Накопление 2,3-ДФГ в эритроцитах происходит и в том случае, если усиление гликолиза вызвано патологическими изменениями (гипоксия, гипертиреоидизм). Блок гликолиза выше фосфоглицератного шунта снижает концентрацию 2,3-ДФГ, а блок на уровне пируваткиназы ведет к значительному накоплению 2,3-ДФГ в эритроцитах.
2,3-ДФГ не диффундирует через мембрану эритроцитов. Увеличение концентрации его вызывает снижение внутриэритроцитарного рН и развитие метаболического ацидоза, поэтому 2,3-ДФГ влияет на положение КДО не только благодаря непосредственному взаимодействию с активными участками цепей гемоглобина, но и путем изменения реакции внутриклеточной среды.
Методы исследования формы и положения кривой диссоциации оксигемоглобина сложны, требуют специальной аппаратуры и определенных навыков; даже незначительные колебания Р50 могут быть весьма показательными. Ниже приводится один из вариантов определения Р50. Пробу крови (10 мл) разделяют на две равные части, одну из которых уравновешивают со смесью газов 02 — 3 %, С02-5,6% N – до 100%, а другую – со смесью газов 02 — 4,5 %, С02 — 5,6 %, N — до 100 %. В каждой пробе измеряют рН, Р02 и Hb02 %. Полученные данные можно нанести на график (по оси абсцисс — Р02, по оси ординат — Нb02 %) для построения прямой или ввести в уравнение Хилла:
где Y — насыщение гемоглобина кислородом в процентах; К — константа (для ее определения и необходимы экспериментально полученные р02 и Нb02%); « = 2,6-2,7; Р-парциальное давление кислорода.
Вычислив величину К исследуемой пробы крови, уравнение решают при Y= 50.
Графическое построение прямой линии в системе координат Нb02% — Р02 по 3—4 (а тем более 2) точкам не отражает зависимости насыщения гемоглобина кислородом на всем протяжении от 0 до 100 %. В последние годы создан прибор ДСА-1 («Radio-metr», Дания), позволяющий регистрировать КДО в интервале от 0 до 500 мм рт. ст.